計(jì)算機(jī)模型可揭示整聯(lián)蛋白的運(yùn)行機(jī)制
www.fjnet.cn?2013-03-23 13:49? 常麗君?來源:科技日報(bào) 我來說兩句
據(jù)物理學(xué)家組織網(wǎng)3月21日報(bào)道,最近,美國加利福尼亞大學(xué)(UC)伯克利分校和勞倫斯·伯克利國家實(shí)驗(yàn)室科學(xué)家開發(fā)出一種整聯(lián)蛋白的計(jì)算機(jī)模型,只有約20納米長,能模仿真實(shí)的整聯(lián)蛋白在細(xì)胞中的活動,且對能量和其他變化產(chǎn)生的反應(yīng)。這一成果為人們探索整聯(lián)蛋白如何把細(xì)胞內(nèi)外環(huán)境聯(lián)系在一起開辟了新途徑。相關(guān)論文發(fā)表在最近出版的《公共科學(xué)圖書館·計(jì)算生物學(xué)》上。 細(xì)胞就像一種社會動物,不停地與周圍環(huán)境交往互動,接受來自周圍的信號:何時該分裂、要到哪里去以及其他危急任務(wù)。驅(qū)動整個細(xì)胞網(wǎng)絡(luò)運(yùn)作的關(guān)鍵要素之一就是整聯(lián)蛋白。這種蛋白位于細(xì)胞的外層質(zhì)膜,由α和β兩個亞基組成,能把細(xì)胞外的機(jī)械壓力轉(zhuǎn)化為細(xì)胞內(nèi)的化學(xué)信號,告訴細(xì)胞該做什么。如果它們不能正常工作,整聯(lián)蛋白就會導(dǎo)致疾病,如動脈粥樣硬化和多種癌癥。 但迄今為止,科學(xué)家還未能確切知道整聯(lián)蛋白是怎么工作的,以及它的完整晶體結(jié)構(gòu),因?yàn)橐ㄟ^實(shí)驗(yàn)觀察蛋白質(zhì)分子機(jī)器的運(yùn)作非常困難。如果有一種不依賴實(shí)驗(yàn)方法的新途徑,將為研究帶來極大便利。 新研究由伯克利實(shí)驗(yàn)室物理生物科學(xué)分部科學(xué)家、生物工程與機(jī)械工程副教授莫罕默德·莫弗雷德和研究生邁哈戴德·邁哈博德共同指導(dǎo)。他們的“分子動力學(xué)”模型是計(jì)算生物學(xué)領(lǐng)域的最新范例,通過計(jì)算機(jī)分析生物現(xiàn)象,探索無法用實(shí)驗(yàn)揭示的原理機(jī)制。整聯(lián)蛋白模型的模擬運(yùn)作要花大量機(jī)時,某些模擬需要600個并行處理器運(yùn)行48個小時。莫弗雷德說:“現(xiàn)在,我們能通過計(jì)算機(jī)模擬,揭示質(zhì)膜上的整聯(lián)蛋白是怎樣把細(xì)胞外的機(jī)械信號轉(zhuǎn)化為細(xì)胞內(nèi)的化學(xué)信號的。” 利用該模型,研究人員還揭示了整聯(lián)蛋白是怎么“知道”用更多數(shù)量來反應(yīng)更大壓力的。當(dāng)它們被外部壓力激活時,整聯(lián)蛋白會在細(xì)胞表面聚集在一起,把它們的蛋白質(zhì)連接起來形成一種焦點(diǎn)粘合結(jié)構(gòu),受到更大壓力時,這些粘合還會召集更多的整聯(lián)蛋白。根據(jù)模型顯示,組成整聯(lián)蛋白的亞基是由肌動蛋白細(xì)絲連接在一起的,這可能是它們能吸引更多同伴的原因,這種結(jié)構(gòu)形成了細(xì)胞的基本骨架?!拔覀儼l(fā)現(xiàn),如果肌動蛋白細(xì)絲承受了更大壓力,它們會自動地把更多整聯(lián)蛋白聚在一起,形成更大的集叢?!边~哈博德說。 該模型還有助于回答一個長期未解的問題:整聯(lián)蛋白是在被激活后立即發(fā)生了相互作用還是即便它們聚在一起,彼此間也根本不會相互作用。研究人員利用模型模擬了當(dāng)整聯(lián)蛋白嵌在質(zhì)膜上時,彼此間發(fā)生相互作用的可能性。他們發(fā)現(xiàn),整聯(lián)蛋白在間隔一個β亞基時很可能發(fā)生相互作用。 這些發(fā)現(xiàn)都是通過計(jì)算模擬獲得,有助于指導(dǎo)人們設(shè)計(jì)新的實(shí)驗(yàn),以揭示整聯(lián)蛋白的作用及運(yùn)行機(jī)制。莫弗雷德說:“我們的研究提出了一種假設(shè),將整聯(lián)蛋白活性與聚集聯(lián)系在一起,也為將來的研究開辟了新途徑?!?(常麗君) |
- 責(zé)任編輯:陳曦
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